Helsingin yliopisto

Pienen pieni molekyyli on soluvaelluksen moottori

Jaa

Tuore tutkimus tarjoaa uutta tietoa soluvaelluksesta eli siitä, miten elimistön solut voivat pysyä omalla paikallaan tai tarpeen vaatiessa liikkua.

Adenosiinitrifosfaatti (oranssi) vakauttaa integriinisidottua kinaasia (pinkki) rakenteellisesti solun paikallisissa kiinnittymiskohdissa. (Kuva: HITS)
Adenosiinitrifosfaatti (oranssi) vakauttaa integriinisidottua kinaasia (pinkki) rakenteellisesti solun paikallisissa kiinnittymiskohdissa. (Kuva: HITS)

Valtaosa elimistön soluista pysyy koko elinaikansa suuriin piirtein samassa paikassa ja liikkuu vain lyhyitä matkoja. Joidenkin erikoistuneiden solujen on kuitenkin kyettävä liikkumaan vapaasti ja nopeasti voidakseen hoitaa tehtäviään. Näihin ”vaeltaviin” soluihin kuuluvat immuunisolut ja fibroblastit eli sidekudossolut, jotka liikkuvat esimerkiksi haavan paranemisen aikana.

Olivatpa solut nopeita tai hitaita, liikkumattomia tai ketteriä, niiden on joka tapauksessa tunnistettava laaja kirjo naapurisolujen ja ympäröivän soluväliaineen biokemiallisia ja mekaanisia signaaleja sekä reagoitava niihin löytääkseen tasapainon rakenteellisen vakauden ja joustavuuden välillä.

Suuret proteiinikompleksit toimivat välittäjinä tässä solujen ja soluväliaineen välisessä viestinvaihdossa. Yksi monimutkaiseen ilmiöön osallistuvista proteiineista on integriinisidottu kinaasi (ILK).

Tutkimusmenetelmiä yhdistämällä uusia tuloksia

Helsingin yliopiston ja Heidelbergin teoreettisen tutkimuksen instituutin (HITS) kansainvälinen tutkijaryhmä on tarkastellut soluvaelluksen taustalla olevia biokemiallisia ja biomekaanisia prosesseja tutkimalla lähemmin ILK-proteiinia. Kyseessä on proteiini, joka kinaasi-nimestään ja kinaasia muistuttavasta rakenteestaan huolimatta ei toimi entsyyminä eli kemiallisen reaktion katalyyttinä soluissa.

Tutkijat olivat kiinnostuneita siitä, miksi ILK entsyymitoiminnan puuttumisesta huolimatta sitoo pientä adenosiinitrifosfaatti-molekyyliä (ATP) ja miten se liittyy solujen liikkumiseen.

– ATP:n sitoutuminen on yllättävä piirre proteiinissa, joka ei toimi entsyyminä vaan on osa solujen sidekudokseen kiinnittymiseen tarvittavaa proteiinikompleksia. Sen merkitystä selvitettiin yhdistämällä molekyylidynamiikkaan perustuvia simulaatioita solubiologiseen tutkimukseen, kertoo tutkimusta Helsingin yliopistossa vetänyt professori Sara Wickström.

Tutkimuksen tulokset on julkaistu vastikään Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) –julkaisusarjassa.

Pieni molekyyli – iso vaikutus

ATP:n sitoutumisen merkitystä ihmisen integriinisidotulle kinaasille selvitettiin muun muassa tarkastelemalla solujen käyttäytymistä ATP:n poistamisen jälkeen.

Tutkijat havaitsivat, että ATP-molekyyli lisää ILK-proteiinin rakenteellista vakautta.

Lisäksi suomalaistutkijat vahvistivat simulaatioista saatujen ennusteiden paikkansapitävyyden ja tutkivat, millaisia solutason vaikutuksia jäljelle jääneellä ATP-molekyylin sitomiskyvyllä on.

– Heidelbergin HITS-instituutin tietokonesimulaatioista saatujen uusien havaintojen innoittamana testasimme ennusteita tuottamalla soluja, joissa oli ATP:n kanssa sitoutumaan kykenemätön mutatoitunut ILK-proteiini. Kävi ilmi, että näiden solujen liike oli tehottomampaa kuin tavallisten solujen, joissa ATP kykeni sitoutumaan ILK-proteiiniin ja vahvistamaan sitä, kertoo Wickström.

Tutkimus todisti, että ATP-molekyyli ei noudata soluvaelluksen yhteydessä omaa perinteistä biokemiallista tehtäväänsä, vaan se toimii mekaanisena vakauttajana.


– Pienellä molekyylillä on käytännössä suuri vaikutus, Wickström vahvistaa.

Lisätietoja

Sara Wickström, professori, Stem cells and metabolism Research Programs Unit, Helsingin yliopisto
sara.wickstrom@helsinki.fi
p. 050 3775094

 

Avainsanat

Yhteyshenkilöt

Kuvat

Adenosiinitrifosfaatti (oranssi) vakauttaa integriinisidottua kinaasia (pinkki) rakenteellisesti solun paikallisissa kiinnittymiskohdissa. (Kuva: HITS)
Adenosiinitrifosfaatti (oranssi) vakauttaa integriinisidottua kinaasia (pinkki) rakenteellisesti solun paikallisissa kiinnittymiskohdissa. (Kuva: HITS)
Lataa

Tietoja julkaisijasta

Helsingin yliopisto on yli 40 000 opiskelijan ja työntekijän kansainvälinen yhteisö, joka tuottaa tieteen voimalla kestävää tulevaisuutta koko maailman parhaaksi. Se sijoittuu kansainvälisissä yliopistovertailuissa maailman sadan parhaan yliopiston joukkoon. Monitieteinen yliopisto toimii neljällä kampuksella Helsingissä sekä Lahden, Mikkelin ja Seinäjoen yliopistokeskuksissa. Lisäksi sillä on kuusi tutkimusasemaa eri puolilla Suomea ja yksi Keniassa. Yliopisto on perustettu vuonna 1640.

Tilaa tiedotteet sähköpostiisi

Haluatko tietää asioista ensimmäisten joukossa? Kun tilaat tiedotteemme, saat ne sähköpostiisi välittömästi julkaisuhetkellä. Tilauksen voit halutessasi perua milloin tahansa.

Lue lisää julkaisijalta Helsingin yliopisto

Itämeren henkeäsalpaava vedenalainen maailma ja intohimoiset merentutkijat - 120 vuotta tutkimustyötä Tvärminnen eläintieteellisellä asemalla19.5.2022 15:00:00 EEST | Tiedote

Tvärminnen eläintieteellinen asema on Itämeren vanhimpia tutkimusasemia. Korkeatasoista merentutkimusta on tehty yli 120 vuoden ajan ja tutkimuksen tavoitteena on ymmärtää Itämeren ainutlaatuista rannikonläheistä luontoa. Juhlavuoden näyttelyssä esitellään Itämeren erityispiirteitä ja intohimoisia merentutkijoita uuden tiedon ja ajankohtaisten tutkimuskysymysten äärellä.

Uutishuoneessa voit lukea tiedotteitamme ja muuta julkaisemaamme materiaalia. Löydät sieltä niin yhteyshenkilöidemme tiedot kuin vapaasti julkaistavissa olevia kuvia ja videoita. Uutishuoneessa voit nähdä myös sosiaalisen median sisältöjä. Kaikki tiedotepalvelussa julkaistu materiaali on vapaasti median käytettävissä.

Tutustu uutishuoneeseemme